Levental, I. & Lyman, E. Ρύθμιση της δομής και της λειτουργίας των πρωτεϊνών της μεμβράνης από το λιπιδικό νανο-περιβάλλον τους. Νατ. Αναθ. ΜοΙ. Cell ΒίοΙ. 24, 107-122 (2023).
Sezgin, E., Levental, I., Mayor, S. & Eggeling, C. Το μυστήριο της οργάνωσης της μεμβράνης: σύνθεση, ρύθμιση και ρόλοι των λιπιδικών σχεδιών. Νατ. Αναθ. ΜοΙ. Cell ΒίοΙ. 18, 361-374 (2017).
Liu, S., Hoess, P. & Ries, J. Μικροσκοπία υπερ-ανάλυσης για δομική κυτταρική βιολογία. Ανου. Αναθ. Biophys 51, 301-326 (2022).
Baddeley, D. & Bewersdorf, J. Βιολογική διορατικότητα από μικροσκοπία υπερ-ανάλυσης: τι μπορούμε να μάθουμε από εικόνες που βασίζονται σε εντοπισμό. Annu. Rev. Biochem. 87, 965-989 (2018).
Jain, Α. et αϊ. Ανίχνευση συμπλεγμάτων κυτταρικών πρωτεϊνών με χρήση έλξης ενός μορίου. Φύση 473, 484-488 (2011).
Chung, JK et αϊ. Το K-Ras4B παραμένει μονομερές στις μεμβράνες σε ένα ευρύ φάσμα επιφανειακών πυκνοτήτων και λιπιδικών συνθέσεων. Biophys. J. 114, 137-145 (2018).
Kaliszewski, MJ et al. Ποσοτικοποίηση ολιγομερισμού πρωτεϊνών μεμβράνης με φασματοσκοπία διασταυρούμενης συσχέτισης φθορισμού. Μέθοδοι 140-141, 40-51 (2018).
Huang, Υ. et αϊ. Μοριακή βάση για πολυμερισμό στην ενεργοποίηση του υποδοχέα του επιδερμικού αυξητικού παράγοντα. eLife 5, e14107 (2016).
Ulbrich, MH & Isacoff, EY Υπομονάδα μέτρησης σε πρωτεΐνες που συνδέονται με τη μεμβράνη. Nat. Μέθοδοι 4, 319-321 (2007).
Low-Nam, ST et αϊ. Ο διμερισμός ErbB1 προωθείται με συγ-περιορισμό της περιοχής και σταθεροποιείται με δέσμευση συνδέτη. Nat. Struct. ΜοΙ. Biol. 18, 1244-1249 (2011).
Kusumi, A., Tsunoyama, TA, Hirosawa, KM, Kasai, RS & Fujiwara, TK Παρακολούθηση μεμονωμένων μορίων στην εργασία σε ζωντανά κύτταρα. Nat. Chem. Biol. 10, 524-532 (2014).
Lelek, Μ. et αϊ. Μικροσκόπιο εντοπισμού ενός μορίου. Nat. Rev. Methods Primers 1, 39 (2021).
Huang, Β., Bates, Μ. & Zhuang, Χ. Μικροσκοπία φθορισμού υπερ-ανάλυσης. Annu. Rev. Biochem. 78, 993-1016 (2009).
Balzarotti, F. et al. Απεικόνιση ανάλυσης νανομέτρων και παρακολούθηση μορίων φθορισμού με ελάχιστες ροές φωτονίων. Επιστήμη 355, 606-612 (2017).
Deguchi, Τ. et αϊ. Άμεση παρατήρηση της κινητήριας πρωτεΐνης στα ζωντανά κύτταρα χρησιμοποιώντας MINFLUX. Επιστήμη 379, 1010-1015 (2023).
Panda, Α. et al. Άμεσος προσδιορισμός της ολιγομερικής οργάνωσης των ενσωματωμένων μεμβρανικών πρωτεϊνών και λιπιδίων από ανέπαφη προσαρμόσιμη διπλοστιβάδα. Nat. Μέθοδοι 20, 891-897 (2023).
Sydor, AM, Czymmek, KJ, Puchner, EM & Mennella, V. Μικροσκόπιο υπερ-ανάλυσης: από μεμονωμένα μόρια σε υπερμοριακά συγκροτήματα. Trends Cell Biol. 25, 730-748 (2015).
Duncan, AL et al. Ο συνωστισμός πρωτεϊνών και η πολυπλοκότητα των λιπιδίων επηρεάζουν τη δυναμική οργάνωση νανοκλίμακας των διαύλων ιόντων στις κυτταρικές μεμβράνες. Sci. Μαλλομέταξο ύφασμα. 7, 16647 (2017).
Kiessling, V., Yang, S.-T. & Tamm, LK Υποστηριζόμενες διπλοστοιβάδες λιπιδίων ως μοντέλα για τη μελέτη περιοχών μεμβράνης. Curr. Μπλουζα. Μέλος. 75, 1-23 (2015).
Sako, Y., Minoghchi, S. & Yanagida, T. Single-molecule imaging of EGFR signaling on the surface of live cells. Νατ. Cell ΒίοΙ. 2, 168-172 (2000).
Coffman, VC & Wu, J.-Q. Καταμέτρηση μορίων πρωτεΐνης με χρήση ποσοτικής μικροσκοπίας φθορισμού. Trends Biochem. Επιστήμη 37, 499-506 (2012).
Υποδοχείς Huang, EJ & Reichardt, LF Trk: ρόλοι στη μεταγωγή νευρωνικού σήματος. Annu. Rev. Biochem. 72, 609-642 (2003).
Lemmon, ΜΑ & Schlessinger, J. Σηματοδότηση κυττάρων από κινάσες τυροσίνης υποδοχέα. Κύτταρο 141, 1117-1134 (2010).
Waters, AM & Der, CJ KRAS: ο κρίσιμος οδηγός και θεραπευτικός στόχος για τον καρκίνο του παγκρέατος. Cold Spring Harb. Προοπτική. Med. 8, a031435 (2018).
Hobbs, GA, Der, CJ & Rossman, KL RAS ισομορφές και μεταλλάξεις στον καρκίνο με μια ματιά. J. Cell Sci. 129, 1287-1292 (2016).
Οι πρωτεΐνες Simanshu, DK, Nissley, DV & McCormick, F. RAS και οι ρυθμιστές τους στην ανθρώπινη ασθένεια. Κύτταρο 170, 17-33 (2017).
Wang, JY & Doudna, JA CRISPR τεχνολογία: μια δεκαετία επεξεργασίας γονιδιώματος είναι μόνο η αρχή. Επιστήμη 379, eadd8643 (2023).
Cho, NH et αϊ. OpenCell: ενδογενής σήμανση για τη χαρτογραφία της ανθρώπινης κυτταρικής οργάνωσης. Επιστήμη 375, eabi6983 (2022).
Smith, ΑΑΑ et αϊ. Λιπιδικοί νανοδίσκοι μέσω διατεταγμένων συμπολυμερών. Chem 6, 2782-2795 (2020).
Esmaili, M. & Overduin, M. Βιολογία μεμβράνης οπτικοποιημένη σε δίσκους μεγέθους νανομέτρων που σχηματίζονται από πολυμερή στυρενίου μηλεϊνικού οξέος. Βιοχίμ. Biophys. Acta Biomembr. 1860, 257-263 (2018).
Knowles, TJ et al. Οι μεμβρανικές πρωτεΐνες διαλυτοποιήθηκαν ανέπαφες σε νανοσωματίδια που περιέχουν λιπίδια που δεσμεύονται από συμπολυμερές στυρενίου μηλεϊνικού οξέος. Μαρμελάδα. Chem. Soc. 131, 7484-7485 (2009).
Zacharias, DA, Violin, JD, Newton, AC & Tsien, RY Καταμερισμός μονομερών GFP τροποποιημένων με λιπίδια σε μικροτομείς μεμβράνης ζωντανών κυττάρων. Επιστήμη 296, 913-916 (2002).
Swiecicki, J.-M., Santana, JT & Imperiali, Β. Μια στρατηγική προσέγγιση για την απεικόνιση φθορισμού των μεμβρανικών πρωτεϊνών σε ένα φυσικό περιβάλλον. Cell Chem. ΒίοΙ. 27, 245-251.e3 (2020).
Goehring, Α. et αϊ. Διαλογή και έκφραση μεγάλης κλίμακας μεμβρανικών πρωτεϊνών σε κύτταρα θηλαστικών για δομικές μελέτες. Nat. Πρωτόκολλο. 9, 2574-2585 (2014).
Sniegowski, JA, Phail, ME & Wachter, RM Αποτελεσματικότητα ωρίμανσης, ευαισθησία θρυψίνης και οπτικές ιδιότητες των παραλλαγών Arg96, Glu222 και Gly67 της πράσινης φθορίζουσας πρωτεΐνης. Biochem. Biophys. Res. Commun. 332, 657-663 (2005).
Xu, Υ. et αϊ. Δομές βακτηριακών ομολόγων μεταφορέων SWEET σε δύο διακριτές διαμορφώσεις. Φύση 515, 448-452 (2014).
Khademi, S. et al. Μηχανισμός μεταφοράς αμμωνίας με Amt/MEP/Rh: δομή AmtB στα 1.35 A. Επιστήμη 305, 1587-1594 (2004).
Kim, DM & Nimigean, CM Κανάλια καλίου με πύλη τάσης: μια δομική εξέταση της επιλεκτικότητας και της πύλης. Cold Spring Harb. Προσευχή. Biol. 8, a029231 (2016).
Gupta, Κ. et αϊ. Ο ρόλος των διεπιφανειακών λιπιδίων στη σταθεροποίηση των ολιγομερών πρωτεϊνών της μεμβράνης. Φύση 541, 421-424 (2017).
Nemoto, Y. & De Camilli, P. Πρόσληψη μιας εναλλακτικά ματισμένης μορφής συναπτογιανίνης 2 στα μιτοχόνδρια μέσω της αλληλεπίδρασης με την περιοχή PDZ μιας πρωτεΐνης μιτοχονδριακής εξωτερικής μεμβράνης. EMBO J. 18, 2991-3006 (1999).
Chen, WW, Freinkman, E., Wang, T., Birsoy, K. & Sabatini, DM Η απόλυτη ποσοτικοποίηση των μεταβολιτών της μήτρας αποκαλύπτει τη δυναμική του μιτοχονδριακού μεταβολισμού. Κύτταρο 166, 1324-1337.e11 (2016).
Yamashita, Α., Singh, SK, Kawate, T., Jin, Y. & Gouaux, Ε. Κρυσταλλική δομή ενός βακτηριακού ομολόγου μεταφορέων νευροδιαβιβαστών που εξαρτώνται από Na+/Cl. Φύση 437, 215-223 (2005).
Zhang, F. et al. Ποσοτικοποίηση του επιπέδου έκφρασης του υποδοχέα του επιδερμικού αυξητικού παράγοντα και της κινητικής δέσμευσης στις κυτταρικές επιφάνειες με απεικόνιση συντονισμού πλασμονίου επιφανείας. Πρωκτικός. Chem. 87, 9960-9965 (2015).
Η αφθονία πρωτεΐνης Hood, FE, Sahraoui, YM, Jenkins, RE & Prior, IA Ras συσχετίζεται με τα πρότυπα μετάλλαξης ισομορφών Ras στον καρκίνο. Ογκογονίδιο 42, 1224-1232 (2023).
Οι Byrne, PO, Hristova, K. & Leahy, DJ EGFR σχηματίζουν ολιγομερή ανεξάρτητα από συνδέτη που διαφέρουν από την ενεργό κατάσταση. J. Biol. Chem. 295, 13353-13362 (2020).
Shen, J. & Maruyama, IN Ο υποδοχέας του νευρικού αυξητικού παράγοντα TrkA υπάρχει ως προσχηματισμένο, αλλά ανενεργό, διμερές σε ζωντανά κύτταρα. FEBS Lett. 585, 295-299 (2011).
Ahmed, F. & Hristova, K. Dimerization of the Trk receptors in the plasma membrane: effect of their cognate ligands. Biochem. Ι. 475, 3669-3685 (2018).
Franco, ML et al. Η αλληλεπίδραση μεταξύ των διαμεμβρανικών περιοχών των υποδοχέων νευροτροφίνης p75 και TrkA μεσολαβεί στην αμοιβαία ενεργοποίησή τους. J. Biol. Chem. 297, 100926 (2021).
Van, QN et αϊ. Νανοσυστάδες RAS: πλατφόρμες δυναμικής σηματοδότησης επιδεκτικές θεραπευτικής παρέμβασης. Βιομόρια 11, 377 (2021).
Abankwa, D., Gorfe, AA & Hancock, JF Ras nanoclusters: μοριακή δομή και συναρμολόγηση. Σεμιν. Cell Dev. Biol. 18, 599-607 (2007).
Nan, Χ. et αϊ. Τα διμερή Ras-GTP ενεργοποιούν την οδό πρωτεϊνικής κινάσης που ενεργοποιείται από μιτογόνο (MAPK). Proc. Natl Acad. Sci. ΗΠΑ 112, 7996-8001 (2015).
Ambrogio, C. et al. Ο διμερισμός KRAS επηρεάζει την ευαισθησία του αναστολέα ΜΕΚ και την ογκογόνο δράση του μεταλλαγμένου KRAS. Κύτταρο 172, 857-868.e15 (2018).
Kessler, D. et al. Ναρκωτικά σε μια τσέπη που δεν μπορεί να χρησιμοποιηθεί στο KRAS. Proc. Natl Acad. Sci. ΗΠΑ 116, 15823-15829 (2019).
Tran, ΤΗ et αϊ. Το μικρό μόριο BI-2852 επάγει ένα μη λειτουργικό διμερές του KRAS. Proc. Natl Acad. Sci. ΗΠΑ 117, 3363-3364 (2020).
Sarkar-Banerjee, S. et al. Η χωροχρονική ανάλυση των αλληλεπιδράσεων της πλασματικής μεμβράνης K-Ras αποκαλύπτει πολλαπλά ομο-ολιγομερή σύμπλοκα υψηλής τάξης. Μαρμελάδα. Chem. Soc. 139, 13466-13475 (2017).
Buscail, L., Bournet, B. & Cordelier, P. Ο ρόλος του ογκογόνου KRAS στη διάγνωση, πρόγνωση και θεραπεία του καρκίνου του παγκρέατος. Nat. Rev. Gastroenterol. Hepatol. 17, 153-168 (2020).
Muzumdar, MD et al. Επιβίωση παγκρεατικών καρκινικών κυττάρων που δεν έχουν λειτουργία KRAS. Nat. Commun. 8, 1090 (2017).
Sligar, SG & Denisov, IG Nanodiscs: μια εργαλειοθήκη για την επιστήμη των πρωτεϊνών μεμβράνης. Protein Sci. 30, 297-315 (2021).
Οι νανοδίσκοι Boldog, T., Grimme, S., Li, M., Sligar, SG & Hazelbauer, GL διαχωρίζουν τις ολιγομερείς καταστάσεις των χημειοϋποδοχέων και αποκαλύπτουν τις σηματοδοτικές τους ιδιότητες. Proc. Natl Acad. Sci. ΗΠΑ 103, 11509-11514 (2006).
Du, Z. & Lovly, CM Mechanisms of receptor tyrosine kinase activation in καρκίνο. ΜοΙ. Καρκίνος 17, 58 (2018).
Lindhoud, S., Carvalho, V., Pronk, JW & Aubin-Tam, M.-E. SMA-SH: τροποποιημένο συμπολυμερές στυρολίου-μηλεϊνικού οξέος για λειτουργικοποίηση νανοδίσκων λιπιδίων. Βιομακρομόρια 17, 1516-1522 (2016).
Wood, ER et al. Ανακάλυψη και in vitro αξιολόγηση ισχυρών αναστολέων κινάσης TrkA: οξινδόλη και αζα-οξινδόλες. Bioorg. Med. Chem. Κάτοικος της Λατβίας. 14, 953-957 (2004).
Tinevez, J.-Y. et al. TrackMate: μια ανοιχτή και επεκτάσιμη πλατφόρμα για παρακολούθηση μεμονωμένων σωματιδίων. Μέθοδοι 115, 80-90 (2017).
Jaqaman, Κ. et αϊ. Ισχυρή παρακολούθηση ενός σωματιδίου σε αλληλουχίες time-lapse ζωντανών κυττάρων. Nat. Μέθοδοι 5, 695-702 (2008).
Schindelin, J. et al. Φίτζι: μια πλατφόρμα ανοιχτού κώδικα για ανάλυση βιολογικών εικόνων. Nat. Μέθοδοι 9, 676-682 (2012).
Karandur, D. et al. Σπάσιμο του ολιγομερούς πλήμνης CaMKII από το ρυθμιστικό τμήμα της κινάσης. eLife 9, e57784 (2020).
Mi, L.-Z. et al. Ταυτόχρονη απεικόνιση των εξωκυτταρικών και κυτταροπλασματικών περιοχών του υποδοχέα του επιδερμικού αυξητικού παράγοντα. Nat. Struct. ΜοΙ. Biol. 18, 984-989 (2011).
Bhattacharyya, Μ. et al. Κωδικοί MATLAB για Native-nanoBleach (1.0.1) (Zenodo, 2023); https://doi.org/10.5281/zenodo.8429321
- SEO Powered Content & PR Distribution. Ενισχύστε σήμερα.
- PlatoData.Network Vertical Generative Ai. Ενδυναμώστε τον εαυτό σας. Πρόσβαση εδώ.
- PlatoAiStream. Web3 Intelligence. Ενισχύθηκε η γνώση. Πρόσβαση εδώ.
- PlatoESG. Ανθρακας, Cleantech, Ενέργεια, Περιβάλλον, Ηλιακός, Διαχείριση των αποβλήτων. Πρόσβαση εδώ.
- PlatoHealth. Ευφυΐα βιοτεχνολογίας και κλινικών δοκιμών. Πρόσβαση εδώ.
- πηγή: https://www.nature.com/articles/s41565-023-01547-4
